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Max Planck Gesellschaft e.V
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Glycoproteomics
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Dr. Daniel Kolarich


Was sind Glykoproteine?

Mehr als 50% der im Genom kodierten Proteine sind sogenannte Glykoproteine. Glykoproteine sind Proteine (Eiweißstoffe) die mit spezifischen Zuckerstrukturen während und nach der Proteinfaltung modifiziert werden. Diese Zuckerstrukturen unterscheiden sich im "Finishing" in unterschiedlich Organismen, die initialen Biosynthesewege sind jedoch streng konserviert in allen uns bisher bekannten eukaryotischen Lebewesen. Das bedeutet, dass eine Hefezelle und eine menschliche Gehirnzellen benützen exakt die selben initialen Mechanismen für die Glykosylierung von Proteinen.

Diese Mechanismen haben sich über Jahrmillionen praktisch unverändert in eukaryiotischen Lebewesen erhalten. Erst in den letzten Schritten kommt es zu signifikanten Unterschieden welche Zucker und in welcher Weise sie an die Grundstrukturen angehängt werden. Dies unterstreicht die essentielle Rolle von Proteinglykosylierung für einen Organismus.

Die Erforschung von Glykoproteinen und deren biologische Bedeutung stehen im Mittelpunkt der Forschung in der Glykoproteomics Gruppe. Glykoproteine sind beteiligt an Zell-Zell Interaktionen, in der Immunantwort, spielen eine essentielle Rolle bei der Befruchtung und vieles mehr.

Ein weiterer Schwerpunkt der Arbeitsgruppe "Glycoproteomics" ist die damit einhergehende Entwicklung von neuen Methoden (vor allem mit Hilfe der Massenspektrometrie [ESI, MALDI]) die uns erlauben diese interessanten Biomoleküle besser zu verstehen.

Interessierte und motivierte DiplomandInnen/MasterstudentInnen und PhD Students werden gesucht.

Struktur des Glykoproteins IgM Cryoglobulin (pdb database structureId=2AGJ)

IgM Cryoglobulin



© 2012, Max-Planck-Institut für Kolloid- und Grenzflächenforschung, Potsdam