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Mehr als 50% der im Genom kodierten Proteine sind sogenannte Glykoproteine.
Glykoproteine sind Proteine (Eiweißstoffe) die mit spezifischen
Zuckerstrukturen während und nach der Proteinfaltung modifiziert werden.
Diese Zuckerstrukturen unterscheiden sich im "Finishing" in unterschiedlich
Organismen, die initialen Biosynthesewege sind jedoch streng konserviert in
allen uns bisher bekannten eukaryotischen Lebewesen. Das bedeutet, dass eine
Hefezelle und eine menschliche Gehirnzellen benützen exakt die selben
initialen Mechanismen für die Glykosylierung von Proteinen.
Diese Mechanismen haben sich über Jahrmillionen praktisch
unverändert in eukaryiotischen Lebewesen erhalten. Erst in den letzten
Schritten kommt es zu signifikanten Unterschieden welche Zucker und in welcher
Weise sie an die Grundstrukturen angehängt werden. Dies unterstreicht die
essentielle Rolle von Proteinglykosylierung für einen Organismus.
Die Erforschung von Glykoproteinen und deren biologische Bedeutung stehen im
Mittelpunkt der Forschung in der Glykoproteomics Gruppe. Glykoproteine sind
beteiligt an Zell-Zell Interaktionen, in der Immunantwort, spielen eine
essentielle Rolle bei der Befruchtung und vieles mehr.
Ein weiterer Schwerpunkt der Arbeitsgruppe "Glycoproteomics" ist die damit
einhergehende Entwicklung von neuen Methoden (vor allem mit Hilfe der
Massenspektrometrie [ESI, MALDI]) die uns erlauben diese interessanten
Biomoleküle besser zu verstehen.
Interessierte und motivierte DiplomandInnen/MasterstudentInnen und PhD
Students werden gesucht.
Struktur des Glykoproteins IgM Cryoglobulin (pdb database
structureId=2AGJ)

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